Cientistas criaram acidentalmente enzima que digere plástico

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Escondidos no solo em uma usina de reciclagem de plásticos, os pesquisadores descobriram um micróbio que evoluiu para comer as garrafas de refrigerante que dominam seu habitat.

Essa descoberta foi anunciada em 2016, e os cientistas já foram além. Ao examinar como o organismo quebra o plástico, eles acidentalmente criaram uma enzima mutante que supera as bactérias naturais, e ajustes adicionais poderiam oferecer uma solução vital para o colossal problema dos plásticos da humanidade.

“A sorte muitas vezes desempenha um papel significativo na pesquisa científica e nossa descoberta aqui não é exceção”, diz o biólogo estrutural John McGeehan, da Universidade de Portsmouth, no Reino Unido. “Esta descoberta inesperada sugere que há espaço para melhorar ainda mais essas enzimas, aproximando-nos de uma solução de reciclagem para a crescente montanha de plásticos descartados”.

A equipe de McGeehan, incluindo pesquisadores do Laboratório Nacional de Energia Renovável (NREL) do Departamento de Energia dos EUA, tropeçou em seu mutante enquanto investigava a estrutura cristalina do PETase – a enzima que ajuda o micróbio japonês Ideonella sakaiensis a quebrar plásticos PET.

O PET foi patenteado nos anos 1940 e, embora isso pareça há muito tempo, em termos evolucionários, é bem recente. O ponto é que, enquanto I. sakaiensis pode realmente comer plástico, só recentemente teve a oportunidade de aprender este truque, o que significa que ele não faz isso de forma rápida.

Isso é um problema, dada a vasta escala de poluição de plástico no planeta, com bilhões de toneladas de lixo descartado se acumulando em aterros sanitários e derramando-se em nossos oceanos, onde até mesmo ameaça expulsar os peixes.

“Depois de apenas 96 horas, você pode ver claramente, por microscopia eletrônica, que o PETase está degradando o PET”, diz Bryon Donohoe, biólogo estrutural do NREL. “E este teste está usando exemplos reais do que é encontrado nos oceanos e aterros sanitários”.

Para examinar a eficiência do PETase no nível molecular, a equipe usou raios-X para gerar um modelo 3D da enzima, revelando um vislumbre sem precedentes do local ativo do PETase que permite agarrar e quebrar seu alvo PET – e também, por acaso, como esse mecanismo pode ser melhorado.

Embora o PETase mutante seja até agora apenas 20% mais eficiente em quebrar o plástico do que a enzima que ocorre naturalmente, a equipe diz que o importante é que agora sabemos que essas enzimas podem ser otimizadas e aumentadas.

Isso significa que as futuras versões projetadas devem funcionar ainda melhor na hora de digerir plástico, e podem nos ajudar a reciclar outros tipos de materiais também.

Traduzido e adaptado de Science Alert.

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